008240612s2023      us  |||||||||||||||c||eng  d
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■020    ▼a9798379720520
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI30422839
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a574
■1001  ▼aRomer,  Brianna  Lynne.
■24510▼aElucidating  How  the  Gamma-Tubulin  Ring  Complex  (γ-TuRC)  Nucleates  Microtubules▼h[electronic  resource]
■260    ▼a[S.l.]:▼bPrinceton  University.  ▼c2023
■260  1▼aAnn  Arbor  :▼bProQuest  Dissertations  &  Theses,  ▼c2023
■300    ▼a1  online  resource(110  p.)
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  84-12,  Section:  B.
■500    ▼aAdvisor:  Petry,  Sabine.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--Princeton  University,  2023.
■506    ▼aThis  item  must  not  be  sold  to  any  third  party  vendors.
■520    ▼aMicrotubules  (MTs)  are  dynamic  cylindrical  polymers  made  of  α/β-tubulin  dimers  that  function  in  many  diverse  and  essential  cellular  processes  such  as  cell  division,  intracellular  transport,  and  organelle  positioning.  Because  of  their  importance,  it  is  imperative  that  microtubules  are  nucleated  at  the  correct  time  and  place.  A  protein  known  to  be  essential  for  MT  nucleation  is  γ-tubulin,  which  together  with  other  proteins  in  the  cell,  forms  a  ring-like  template  called  the  γ-tubulin  ring  complex  (γ-TuRC).  Despite  its  importance,  little  is  known  about  how  the  γ-TuRC  nucleates  MTs.  For  many  years,  it  has  been  proposed  that  the  γ-TuRC  undergoes  a  large  structural  change  upon  activation,  though  this  has  not  been  observed  directly.  In  this  dissertation,  I  present  two  complementary  structures  of  the  γ-TuRC.  The  first  structure  is  a  cryo-electron  microscopy  (cryo-EM)  structure  of  the  γ-TuRC  with  an  activating  protein  domain,  which  shows  dynamic  movement  within  the  complex.  While  theorized  for  many  years,  I  present  the  first  example  of  structural  changes  that  occur  to  change  the  diameter  of  the  γ-TuRC.  The  second  structure  is  the  first  cryo-electron  tomography  (cryo-ET)  sub-tomogram  average  of  the  γ-TuRC  in  a  post-nucleation  state.  This  reconstruction  of  the  γ-TuRC  bound  to  a  MT  provides  insight  into  the  position  of  the  γ-TuRC  in  relation  to  a  newly  formed  MT.  Together,  my  work  helps  to  further  our  understanding  of  how  the  universal  MT  nucleator,  the  γ-TuRC,  functions  to  regulate  the  production  of  MTs.
■590    ▼aSchool  code:  0181.
■650  4▼aMolecular  biology.
■650  4▼aBiochemistry.
■650  4▼aCellular  biology.
■653    ▼aCryo-electron  microscopy
■653    ▼aCryo-electron  tomography
■653    ▼aGamma-tubulin  ring  complex
■653    ▼aMicrotubule
■653    ▼aCylindrical  polymers
■690    ▼a0307
■690    ▼a0487
■690    ▼a0379
■71020▼aPrinceton  University▼bMolecular  Biology.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g84-12B.
■773    ▼tDissertation  Abstract  International
■790    ▼a0181
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2023
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T16931778▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.
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