MARC

 008240612s2021      us  |||||||||||||||c||eng  d
■001000016930961
■00520240214095844
■006m          o    d                
■007cr#unu||||||||
■020    ▼a9798379950675
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI28549023
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a574.191
■1001  ▼aSavich,  Yahor  Mikhalavich.
■24510▼a3D  Orientation  of  α  Helix  in  Muscle  Myosin  Regulatory  Light  Chain  Using  Bifunctional  Electron  Paramagnetic  Resonance▼h[electronic  resource]
■260    ▼a[S.l.]:▼bUniversity  of  Minnesota.  ▼c2021
■260  1▼aAnn  Arbor  :▼bProQuest  Dissertations  &  Theses,  ▼c2021
■300    ▼a1  online  resource(110  p.)
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  85-01,  Section:  B.
■500    ▼aAdvisor:  Thomas,  David  D.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--University  of  Minnesota,  2021.
■506    ▼aThis  item  must  not  be  sold  to  any  third  party  vendors.
■506    ▼aThis  item  must  not  be  added  to  any  third  party  search  indexes.
■520    ▼aMuscle  contraction  is  a  coordinated  work  of  nanometer-sized  force  generators,  myosin  molecules.  These  molecules  are  out  of  equilibrium:  they  use  the  energy  stored  in  the  form  of  ATP  to  move  collectively  along  the  track  protein  actin.  The  myosin  molecules  transfer  their  work  via  lever  arms  that  connect  force  generators  to  their  cargo.  Orientation  of  these  lever  arms  has  been  studied  thoroughly  since  1)  their  structural  dynamics  is  fundamental  for  understanding  the  muscle  contraction  and  2)  their  particular  orientations  are  associated  with  disease  states  of  cardiac  and  skeletal  muscle.  Electron  microscopy,  fluorescence  polarization,  and  X-ray  diffraction  have  provided  insight  into  the  structure  of  muscle,  but  there  is  still  no  high-resolution  data  of  the  vertebrate  lever  arm  orientation  available  at  ambient  (not  vitrified  or  crystallized)  conditions.  The  present  work  establishes  a  method  of  measuring  the  orientation  of  the  alpha  helices  in  three  dimensions  using  electron  paramagnetic  resonance  (EPR).  Chapter  3  introduces  the  use  of  EPR  with  bifunctional  spin  labels  attached  to  different  helices  of  the  myosin  regulatory  light  chain  (RLC)  protein  with  and  without  ATP.  Demembranated  skeletal  muscle  fibers  were  aligned  with  the  slowly-varying  magnetic  field;  RLC  was  chemically  substituted  by  labeled  RLC;  axial  orientational  dynamics  of  the  probe  with  respect  to  the  muscle  axis  was  determined.  Chapter  4  utilizes  1)  directional  statistics  that  replaces  the  previous  use  of  a  Gaussian  distribution  and  provides  new  insights  into  the  degree  of  disorder  and  2)  a  new  bifunctional  probe  that  adds  an  azimuthal  dimension  to  the  orientational  data.  Together,  these  techniques  allow  determination  of  the  tilt  and  roll  angles  of  the  alpha  helix  without  relying  on  the  myosin  structure.
■590    ▼aSchool  code:  0130.
■650  4▼aBiophysics.
■650  4▼aBiostatistics.
■650  4▼aBiochemistry.
■653    ▼aBifunctional  spin  label
■653    ▼aEPR
■653    ▼aMuscle
■653    ▼aMyosin
■653    ▼aSpectroscopy
■653    ▼aElectron  microscopy
■690    ▼a0786
■690    ▼a0487
■690    ▼a0308
■71020▼aUniversity  of  Minnesota▼bPhysics.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g85-01B.
■773    ▼tDissertation  Abstract  International
■790    ▼a0130
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2021
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T16930961▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.
■980    ▼a202402▼f2024

Preview

Export

ChatGPT Discussion

AI Recommended Related Books