MARC

 008250123s2024        us                              c    eng  d
■001000017162973
■00520250211152118
■006m          o    d                
■007cr#unu||||||||
■020    ▼a9798384336495
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI31460353
■035    ▼a(MiAaPQ)Stanfordsq687jx1202
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a612
■1001  ▼aVachharajani,  Vipul  Tushar.
■24510▼aEpithelial  Biophysics  at  Molecular  and  Sub-Tissue  Scales
■260    ▼a[Sl]▼bStanford  University▼c2024
■260  1▼aAnn  Arbor▼bProQuest  Dissertations  &  Theses▼c2024
■300    ▼a104  p
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  86-03,  Section:  B.
■500    ▼aAdvisor:  Dunn,  Alexander.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--Stanford  University,  2024.
■520    ▼aCell-cell  adhesion  and  apicobasal  polarity  are  defining  characteristics  of  epithelial  tissues  that  enabled  the  development  of  multicellular  life.  In  this  thesis,  I  describe  two  projects  that  aim  to  address  questions  about  each  of  these  fundamental  processes.First,  I  present  work  using  live-cell  imaging  to  study  the  physical  mechanism  of  lumen  formation  in  Madin-Darby  Canine  Kidney  (MDCK)  cell  spheroids,  a  canonical  cell-culture  model  for  lumenogenesis.  We  find  that  in  this  system,  lumen  shape  reflects  basic  geometrical  considerations  tied  to  the  establishment  of  apico-basal  polarity.  A  physical  model  incorporating  both  cell  geometry  and  intraluminal  pressure  can  account  for  our  observations  as  well  as  cases  in  which  pressure  plays  a  dominant  role.Next,  I  present  a  study  characterizing  the  single-molecule  mechanics  of  an  understudied  class  of  cell  adhesion  molecules.  Afadin  is  an  essential  actin-binding  protein  that  is  associated  with  both  adherens  and  tight  junctions.  Using  a  single-molecule  magnetic  tweezers  assay,  we  probed  the  mechanical  stability  of  the  bonds  between  the  Afadin  PDZ  domain  and  the  intracellular  domains  of  two  of  its  binding  partners,  Nectin-1  and  JAM-A.  We  found  that  both  ligands  formed  remarkably  stable  bonds  with  Afadin-PDZ  at  forces  up  to  10  pN.  Our  data  suggest  that  the  relatively-understudied  complexes  of  afadin  with  JAM-A  and  Nectin-1  may  function  in  parallel  with  cadherin-based  adhesions  to  transmit  forces  across  cell-cell  junctions.
■590    ▼aSchool  code:  0212.
■650  4▼aPhysiology
■650  4▼aPathogens
■650  4▼aFourier  transforms
■650  4▼aCell  adhesion  &  migration
■650  4▼aDisease
■650  4▼aPermeability
■650  4▼aMicroscopy
■650  4▼aExtracellular  matrix
■650  4▼aSpheroids
■650  4▼aBond  strength
■650  4▼aMorphogenesis
■650  4▼aBiophysics
■650  4▼aCellular  biology
■650  4▼aDevelopmental  biology
■650  4▼aMathematics
■690    ▼a0719
■690    ▼a0786
■690    ▼a0379
■690    ▼a0758
■690    ▼a0405
■71020▼aStanford  University.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g86-03B.
■790    ▼a0212
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2024
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T17162973▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.

Preview

Export

ChatGPT Discussion

AI Recommended Related Books