MARC

 008250123s2024        us                              c    eng  d
■001000017161166
■00520250211151319
■006m          o    d                
■007cr#unu||||||||
■020    ▼a9798382841731
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI31238951
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a576
■1001  ▼aHe,  Bixi.▼0(orcid)0000-0002-2796-7620
■24510▼aThe  Function  of  TerC  Proteins  in  Metal  Homeostasis
■260    ▼a[Sl]▼bCornell  University▼c2024
■260  1▼aAnn  Arbor▼bProQuest  Dissertations  &  Theses▼c2024
■300    ▼a195  p
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  85-12,  Section:  B.
■500    ▼aAdvisor:  Helmann,  John.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--Cornell  University,  2024.
■520    ▼aBacillus  subtilis  is  a  Gram-positive  model  organism  found  worldwide  in  environments  with  different  nutrients  and  trace  elements.  To  adapt  to  these  changing  growth  conditions,  B.  subtilis  has  a  high  capacity  for  protein  secretion  and  employs  various  systems  to  maintain  the  intracellular  metal  levels.  Manganese  is  an  important  transition  metal  and  functions  as  the  cofactor  in  different  metalloenzymes.  Cytosolic  Mn-requiring  enzymes  can  acquire  metals  from  buffered  intracellular  pools,  but  the  mechanisms  of  metalation  of  exported  enzymes  are  unclear.  Here,  we  show  that  widely  conserved  TerC  family  proteins  function  in  metalation  of  exoenzymes  during  or  after  their  secretion  process  through  the  general  secretion  (Sec-dependent)  pathway.  B.  subtilis  cells  lacking  MeeF  and  MeeY  have  a  reduced  capacity  for  protein  secretion  and  a  dramatically  reduced  level  of  manganese  in  the  secreted  proteome.  In  the  absence  of  TerC  proteins,  misfolded  or  unfolded  proteins  may  stall  the  secretion  translocon  (SecYEG).  The  membrane  protease  FtsH,  which  can  degrade  dysfunctional  SecY,  is  essential  for  cell  viability.  MeeF  and  MeeY  can  also  influence  the  efficient  function  of  Mn-dependent  lipoteichoic  acid  synthase  LtaS  by  metalation  of  Mn  into  its  extracytoplasmic  active  site.  Overall,  MeeF  and  MeeY  have  functions  in  the  co-translocational  metalation  of  Mn-requiring  membrane  and  extracellular  enzymes  (Chapter  2).  The  jamming  of  translocon  caused  by  a  lack  of  TerC  proteins  MeeF  and  MeeY  may  influence  other  cellular  processes  in  B.  subtilis.  We  provide  evidence  that  MeeF  and  MeeY  are  involved  in  the  swarming,  sporulation,  and  natural  competence.  The  double  mutant  meeFmeeY  has  defective  swarming  motility  and  decreased  flagella  production.  Besides,  cells  lacking  MeeF  and  MeeY  in  CU1065  strain  background  show  defects  in  sporulation  and  a  lower  transformation  efficiency.  These  defects  indicate  that  clients  other  than  LtaS  require  TerC  proteins  for  metalation,  and  the  impaired  secretion  in  the  cells  without  TerC  proteins  can  cause  pleiotropic  phenotypes  in  B.  subtilis  (Chapter  3).  Finally,  we  discuss  the  strategies  employed  by  bacterial  cells  to  metalate  membrane-bound  and  secreted  metalloenzymes  which  are  involved  in  cell  envelope  homeostasis  (Chapter  4).
■590    ▼aSchool  code:  0058.
■650  4▼aMicrobiology
■650  4▼aCellular  biology
■650  4▼aMolecular  biology
■653    ▼aBacillus  subtilis
■653    ▼aProtein  secretion
■653    ▼aMetalloenzymes
■653    ▼aExtracellular  enzymes
■690    ▼a0410
■690    ▼a0379
■690    ▼a0307
■71020▼aCornell  University▼bMicrobiology.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g85-12B.
■790    ▼a0058
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2024
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T17161166▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.

Preview

Export

ChatGPT Discussion

AI Recommended Related Books