MARC

 008260126s2025        us                              c    eng  d
■001000017358801
■00520260202104754
■006m          o    d                
■007cr#unu||||||||
■020    ▼a9798290651996
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI32151366
■035    ▼a(MiAaPQ)Caltech17329
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a574
■1001  ▼aBarlow,  Alexandra  N.
■24510▼aThe  Biochemical  and  Structural  Basis  of  Get3d'S  Role  in  Photosynthesis
■260    ▼a[Sl]▼bCalifornia  Institute  of  Technology▼c2025
■260  1▼aAnn  Arbor▼bProQuest  Dissertations  &  Theses▼c2025
■300    ▼a134  p
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  87-01,  Section:  B.
■500    ▼aAdvisor:  Clemons,  Bil.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--California  Institute  of  Technology,  2025.
■520    ▼aTail-anchored  (TA)  membrane  proteins,  defined  by  a  single  C-terminal  transmembrane  domain,  are  inserted  into  the  endoplasmic  reticulum  (ER)  membrane  via  the  guided  entry  of  tail-anchored  proteins  pathway.  The  central  targeting  factor  of  this  pathway  is  Get3,  an  ATPase  that  receives  TA  clients  from  upstream  chaperones  and  mediates  their  delivery  to  the  ER.  Here,  we  identify  and  characterize  a  unique  Get3  homolog,  termed  Get3d,  distinguished  by  a  C-terminal  \uD835\uDEFC-crystallin  domain  (\uD835\uDEFCCD).  We  show  that  Get3d  is  conserved  across  plants  and  photosynthetic  bacteria  and  demonstrate  that  it  localizes  to  the  chloroplast  in  plants.  We  present  the  X-ray  crystal  structure  of  Get3d,  revealing  unique  features  including  the  \uD835\uDEFCCD  and  a  clientbinding  chamber  in  the  closed  state.  Biochemical  analyses  confirm  that  Get3d  is  an  active  ATPase  capable  of  binding  TA  proteins  in  vitro.To  investigate  its  physiological  role,  we  identified  the  plant-like  Get3d  homolog  in  Synechocystissp.  PCC  6803  and  generated  deletion  and  complementation  strains.  Loss  of  Get3d  impairs  cell  growth  and  pigment  production,  and  proteomic  analyses  reveal  widespread  dysregulation,  including  up-regulation  of  transcriptional  regulators  and  down-regulation  of  redox-associated  proteins-suggesting  a  role  in  redox  homeostasis.  Complementation  studies  show  that  ATPase  activity  is  necessary  for  restoring  the  expression  of  key  photosynthesis-related  proteins,  while  the  \uD835\uDEFCCD  is  critical  for  maintaining  Get3d  protein  stability  in  vivo.Finally,  co-immunoprecipitation  coupled  to  mass  spectrometry  identifies  putative  Get3d  interaction  partners  enriched  in  membraneassociated  and  photosynthetic  proteins.  Together,  these  findings  establish  Get3d  as  a  biochemically  distinct  and  functionally  essential  member  of  the  Get3  family,  with  a  potential  role  in  redox  regulation  and  photosynthetic  homeostasis  in  diverse  photosynthetic  organisms.
■590    ▼aSchool  code:  0037.
■650  4▼aMembranes
■650  4▼aMass  spectrometry
■650  4▼aSignal  transduction
■650  4▼aPlasma
■650  4▼aEndoplasmic  reticulum
■650  4▼aRibonucleic  acid--RNA
■650  4▼aFourier  transforms
■650  4▼aProtons
■650  4▼aPhotosynthesis
■650  4▼aChloroplasts
■650  4▼aScientific  imaging
■650  4▼aGenomes
■650  4▼aEnergy
■650  4▼aCyanobacteria
■650  4▼aLipids
■650  4▼aPolypeptides
■690    ▼a0791
■71020▼aCalifornia  Institute  of  Technology▼bChemistry  and  Chemical  Engineering.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g87-01B.
■790    ▼a0037
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2025
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T17358801▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.

미리보기

내보내기

chatGPT토론

Ai 추천 관련 도서