MARC

 008260126s2024        us                              c    eng  d
■001000017360243
■00520260202105327
■006m          o    d                
■007cr#unu||||||||
■020    ▼a9798263324544
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI32307889
■035    ▼a(MiAaPQ)GeorgiaTech77713
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a579.2
■1001  ▼aKeshavarz-Joud,  Parisa.
■24510▼aPP7  Virus-Like  Particles  as  a  Biotechnology  Platform
■260    ▼a[Sl]▼bGeorgia  Institute  of  Technology▼c2024
■260  1▼aAnn  Arbor▼bProQuest  Dissertations  &  Theses▼c2024
■300    ▼a228  p
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  87-05,  Section:  B.
■500    ▼aIncludes  supplementary  digital  materials.
■500    ▼aAdvisor:  Finn,  M.  G.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--Georgia  Institute  of  Technology,  2024.
■520    ▼aThis  dissertation  explores  various  aspects  of  the  PP7  virus-like  particles  (VLPs),  leveraging  their  structural  versatility  and  immunogenic  potential  for  applications  ranging  from  biotechnology  to  vaccine  development.  Chapter  2  investigates  the  assembly  tolerance  of  LeviphagePP7  dimer  VLPs,  through  a  library-based  approach,  for  incorporation  of  random  15-mer  peptide  sequences  on  the  surface  of  the  capsid.  Using  protein  engineering  and  molecular  biology  tools,  this  study  significantly  broadened  the  repertoire  of  assembly-competent  VLP  sequences,  revealing  trends  that  promotes  or  disrupts  self-assembly.  In  Chapter  3,  we  delved  into  the  structural  plasticity  observed  in  WT  and  engineered  PP7  VLPs,  showcasing  a  wide  range  of  morphologies  influenced  by  minor  alterations  in  coat  protein  sequences.  This  unexpected  diversity  underscores  the  adaptability  of  self-assembling  structures  and  its  implications  for  various  applications,  shedding  light  on  the  evolutionary  strategies  of  viruses.  In  Chapter  4,  we  employed  PP7  VLPs  to  display  peptide  sequences  targeting  key  mutations  of  SARS-CoV-2  to  raise  monoclonal  antibodies  with  preferred  binding  towards  key  mutations  present  in  several  variants  of  concern.  Heterologous  prime-boost  regimens  with  VLPpeptide  and  RBD  elicited  novel  monoclonal  antibodies  with  high  affinities  towards  specific  strains.  The  collective  work  described  in  this  dissertation  is  meant  to  guide  the  scientific  community  in  exploring  the  sequence  landscape  and  structure  of  PP7  while  providing  an  example  of  its  immunological  impact.
■590    ▼aSchool  code:  0078.
■650  4▼aPhages
■650  4▼aDesign
■650  4▼aViruses
■650  4▼aHepatitis  B
■650  4▼aSymmetry
■650  4▼aVirology
■690    ▼a0389
■690    ▼a0720
■71020▼aGeorgia  Institute  of  Technology.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g87-05B.
■790    ▼a0078
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2024
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T17360243▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.

Preview

Export

ChatGPT Discussion

AI Recommended Related Books