MARC

 008260126s2025        us                              c    eng  d
■001000017356505
■00520260202102938
■006m          o    d                
■007cr#unu||||||||
■020    ▼a9798286432554
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI30570404
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a580
■1001  ▼aVariz,  Haris.▼0(orcid)0009-0004-0907-6797
■24510▼aPathogen  Effectors,  Plasmodesmata,  and  Novel  Vesicular  Structures  in  Plant  Immunity
■260    ▼a[Sl]▼bIowa  State  University▼c2025
■260  1▼aAnn  Arbor▼bProQuest  Dissertations  &  Theses▼c2025
■300    ▼a201  p
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  86-12,  Section:  B.
■500    ▼aAdvisor:  Aung,  Kyaw.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--Iowa  State  University,  2025.
■520    ▼aPlasmodesmata  (PD)  are  essential  intercellular  structures  that  facilitate  the  movement  of  signaling  molecules,  enabling  coordinated  growth,  development,  and  immune  responses  in  plants.  My  dissertation  explores  novel  functional  aspects  of  PD  and  their  modulation  by  host  and  microbial  factors.  I  demonstrate  that  multiple  bacterial  effectors  from  Pseudomonas  syringae  pv.  tomato  DC3000  are  capable  of  trafficking  cell-to-cell  through  PD  in  Nicotiana  benthamiana.  This  movement  is  dependent  on  the  size  of  the  effector.  It  can  also  be  restricted  by  PD  closure,  either  through  overexpression  of  PD-LOCATED  PROTEIN  5  (PDLP5)  or  treatment  with  the  pathogen-associated  molecular  pattern  flg22,  revealing  a  PD-dependent  pathway  exploited  by  bacterial  virulence  factors.  I  further  characterize  an  atypical  receptor-like  kinase,  STRUBBELIG  RECEPTOR  FAMILY  3  (SRF3),  initially  identified  as  a  putative  functional  partner  of  PDLP5.  My  findings  show  that  SRF3  resides  in  the  same  protein  complex  as  PDLP5  and  localizes  to  PD.  Additionally,  SRF3  is  detected  in  a  newly  identified  vesicular  structure,  termed  PD  Bubbles.  These  vesicles  form  under  osmotic  and  cell  wall  stress  conditions,  encapsulate  extracellular  reactive  oxygen  species  (ROS),  and  are  significantly  reduced  in  srf3  mutants,  suggesting  a  role  for  SRF3  in  vesicle  biogenesis  at  the  PD-plasma  membrane  interface.  Loss  of  SRF3  disrupts  ROS  homeostasis  and  increases  susceptibility  to  avirulent  bacterial  infection,  implicating  SRF3  as  a  key  component  in  immune  regulation.  Collaborating  with  the  Whitham  lab,  I  investigate  Phakopsora  pachyrhizi  effector  candidate  15  (PpEC15),  a  conserved  aspartic  protease.  Using  confocal  microscopy,  I  demonstrated  that  PpEC15  localizes  to  the  nucleus  and  physically  interacts  with  two  nuclear-localized  soybean  proteins:  the  transcription  factor  GmNAC83  and  the  peptide  chain  release  factor  GmPCRF.  Collectively,  this  work  expands  our  understanding  of  plasmodesmata  as  dynamic  regulatory  hubs  in  plant  immunity,  identifies  a  novel  vesicular  structure  associated  with  PD,  and  highlights  the  complexity  of  host-pathogen  interactions.
■590    ▼aSchool  code:  0097.
■650  4▼aPlant  sciences
■650  4▼aPathology
■650  4▼aMolecular  biology
■650  4▼aImmunology
■653    ▼aBacterial  effectors
■653    ▼aNovel  plasmodesmata  vesicles
■653    ▼aPlasmodesmata
■653    ▼aReactive  oxygen  species
■653    ▼aPlant  immunity
■690    ▼a0479
■690    ▼a0982
■690    ▼a0307
■690    ▼a0571
■71020▼aIowa  State  University▼bGenetics,  Development  and  Cell  Biology.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g86-12B.
■790    ▼a0097
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2025
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T17356505▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.

미리보기

내보내기

chatGPT토론

Ai 추천 관련 도서