MARC

 008260203s2023        us                              c    eng  d
■001000017366041
■00520260209102933
■006m          o    d                
■007cr#unu||||||||
■020    ▼a9798263396152
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI32315587
■035    ▼a(MiAaPQ)GeorgiaTech73127
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a540
■1001  ▼aPang,  Yui  Tik.
■24510▼aBiomolecules'  Conformational  Changes  Studied  by  Simulations  and  Enhanced  Sampling
■260    ▼a[Sl]▼bGeorgia  Institute  of  Technology▼c2023
■260  1▼aAnn  Arbor▼bProQuest  Dissertations  &  Theses▼c2023
■300    ▼a139  p
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  87-05,  Section:  B.
■500    ▼aAdvisor:  Gumbart,  James  C.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--Georgia  Institute  of  Technology,  2023.
■520    ▼aBiomolecules,  ranging  from  small  molecules  like  vitamins  to  proteins,  play  critical  roles  in  sustaining  cellular  functions.  Their  functionality  is  closely  tied  to  their  ability  to  undergo  conformational  changes  in  response  to  environmental  conditions  or  binding  events.  In  drug  design,  understanding  the  conformational  flexibility  of  small  molecules  is  crucial.  Small  molecules  can  undergo  conformational  changes  that  affect  their  interactions  with  target  proteins.  This  understanding  is  vital  for  predicting  drug  behavior  and  interactions  in  biological  systems.  Proteins,  which  are  central  to  various  biological  processes,  have  intricate  conformational  dynamics.  They  can  shift  between  various  conformations  to  fulfill  their  functions,  from  subtle  side  chain  rearrangements  to  extensive  structural  changes.  Misfolded  proteins  can  lead  to  diseases,  making  the  study  of  protein  conformational  changes  critical  in  both  understanding  biological  processes  and  developing  therapies.  Molecular  dynamics  simulations  offer  a  powerful  tool  for  studying  biomolecular  dynamics.  These  simulations  allow  for  precise  control  and  measurement  of  various  aspects  of  biomolecular  systems,  providing  insights  into  their  structural  dynamics.  However,  some  biological  processes  occur  on  long  timescales,  necessitating  enhanced  sampling  techniques  to  accelerate  simulations  and  capture  rare  events.  In  this  thesis,  we  investigated  three  distinct  biomolecular  systems:  capsid  assembly  modulator  AT130,  passenger  domain  of  pertactin,  and  SARS-CoV-2  spike  protein.  Employing  advanced  simulation  techniques  and  enhanced  sampling  methods,  we  delved  into  the  intricate  behaviors  of  these  biomolecules,  each  representing  a  unique  aspect  of  biological  complexity.  During  this  exploration,  I  also  updated  the  open-source  parameterization  tool,  Force  Field  Toolkit,  to  accommodate  the  novel  σ-hole  particle  (LP)  introduced  in  CGenFF  4.0.  Our  research  spanned  a  range  of  scales  and  complexities,  showcasing  the  adaptability  and  relevance  of  simulations  and  enhanced  sampling  approaches  in  the  study  of  diverse  biological  systems.
■590    ▼aSchool  code:  0078.
■650  4▼aCrystal  structure
■650  4▼aEnergy
■650  4▼aAntibodies
■650  4▼aHydrogen  bonds
■650  4▼aSevere  acute  respiratory  syndrome  coronavirus  2
■650  4▼aNuclear  magnetic  resonance--NMR
■650  4▼aMedical  imaging
■650  4▼aVirology
■690    ▼a0791
■690    ▼a0574
■690    ▼a0720
■71020▼aGeorgia  Institute  of  Technology.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g87-05B.
■790    ▼a0078
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2023
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T17366041▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.

미리보기

내보내기

chatGPT토론

Ai 추천 관련 도서