MARC

 008260126s2025        us                              c    eng  d
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■020    ▼a9798311932523
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI31954655
■035    ▼a(MiAaPQ)Caltech16987
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a574
■1001  ▼aHazu,  Masami.
■24510▼aMechanistic  Studies  of  Membrane  Protein  Biogenesis  at  the  ER  and  Mitochondria
■260    ▼a[Sl]▼bCalifornia  Institute  of  Technology▼c2025
■260  1▼aAnn  Arbor▼bProQuest  Dissertations  &  Theses▼c2025
■300    ▼a177  p
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  86-12,  Section:  B.
■500    ▼aAdvisor:  Voorhees,  Rebecca.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--California  Institute  of  Technology,  2025.
■520    ▼aEukaryotic  cells  are  organized  into  membrane-enclosed  compartments  with  elaborate  networks  of  integral  membrane  proteins.  From  synthesis,  localization,  and  insertion  into  designated  cellular  membranes,  to  proper  folding  and  assembly  of  the  membrane  proteins,  the  successful  biogenesis  of  membrane  proteins  is  crucial  for  defining  the  organellar  compartments  and  for  overall  proteostasis.  Recent  advances  in  the  field  of  membrane  protein  biogenesis  in  both  the  endoplasmic  reticulum  (ER)  and  the  mitochondria  have  identified  novel  machineries  involved  in  the  membrane  insertion  step.  These  are  the  ER  membrane  protein  complex  (EMC)  at  the  ER  and  the  mitochondrial  carrier  homolog  2  (MTCH2)  at  the  outer  mitochondrial  membrane  (OMM).  In  this  thesis,  we  employ  a  combination  of  biochemical,  cell  biological,  structural,  and  genetic  techniques  to  explore  in  mechanistic  detail  the  insertase  function  of  the  EMC  and  MTCH2  at  the  molecular  level.  In  the  first  part  of  the  thesis,  our  work  on  the  EMC  maps  out  the  pathway  of  a  tail-anchored  (TA)  protein  through  the  insertase  and  revealed  a  selectivity  filter  that  provides  the  biochemical  basis  for  how  the  EMC  protects  compartment  integrity.  The  selectivity  filter  of  the  EMC  limits  TA  protein  mislocalization  and  prevents  topological  errors  of  multi-pass  membrane  proteins.  In  the  second  part,  ongoing  work  on  MTCH2  reveals  the  absence  of  a  prominent  selectivity  mechanism  and  provides  insight  into  a  regulatory  mechanism  of  MTCH2,  which  seems  to  be  conserved  across  metazoan  MTCH2  homologs.
■590    ▼aSchool  code:  0037.
■650  4▼aMembranes
■650  4▼aSignal  transduction
■650  4▼aHomeostasis
■650  4▼aEndoplasmic  reticulum
■650  4▼aProtein  folding
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■650  4▼aApoptosis
■650  4▼aCellular  biology
■650  4▼aBiochemistry
■690    ▼a0379
■690    ▼a0487
■71020▼aCalifornia  Institute  of  Technology▼bBiology  and  Biological  Engineering.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g86-12B.
■790    ▼a0037
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2025
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T17357121▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.

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