MARC

 008260126s2025        us                              c    eng  d
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■020    ▼a9798280711723
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI32042133
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■0820  ▼a574
■1001  ▼aMallard,  William.▼0(orcid)0000-0002-2271-945X
■24510▼aFtsZ  Phosphorylation  Modulates  Tail-Core  Binding  to  Tune  Cell  Division  in  Bacillus  subtilis
■260    ▼a[Sl]▼bHarvard  University▼c2025
■260  1▼aAnn  Arbor▼bProQuest  Dissertations  &  Theses▼c2025
■300    ▼a216  p
■500    ▼aSource:  Dissertations  Abstracts  International,  Volume:  86-12,  Section:  B.
■500    ▼aAdvisor:  Garner,  Ethan.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--Harvard  University,  2025.
■520    ▼aThe  bacterial  cytoskeletal  protein  FtsZ  orchestrates  cell  division  in  nearly  all  bacterial  species,  yet  the  regulatory  mechanisms  governing  its  assembly  dynamics  remain  incompletely  understood.  This  thesis  identifies  a  novel  intramolecular  interaction  within  Bacillus  subtilis  FtsZ  between  its  intrinsically  disordered  C-terminal  linker  (CTL)  and  its  globular  core  that  directly  modulates  FtsZ  function.  Through  complementary  biophysical,  biochemical,  and  computational  approaches,  I  demonstrate  that  the  CTL  specifically  binds  to  the  core's  C-terminal  polymerization  surface  with  high  affinity,  with  residues  L330-H337  forming  the  critical  binding  interface.  I  further  establish  that  S333  within  this  region  is  phosphorylated  in  a  PrkC-dependent  manner,  suggesting  post-translational  regulation  of  this  interaction.Disruption  of  tail-core  binding  through  S333  mutations  produces  effects  across  multiple  biological  scales:  at  the  molecular  level,  it  reduces  FtsZ's  critical  concentration  and  increases  its  GTPase  activity;  at  the  cellular  level,  it  decreases  cell  length;  and  at  the  population  level,  it  enhances  growth  under  hypoxic  and  cell  wall  stress  conditions  in  liquid  culture  while  producing  smaller  colonies  on  solid  media.  Together,  these  findings  suggest  a  previously  uncharacterized  regulatory  mechanism  where  PrkC-mediated  phosphorylation  may  dynamically  tune  FtsZ  assembly,  and  consequently  bacterial  cell  division,  in  response  to  environmental  signals.This  work  reframes  our  understanding  of  FtsZ's  intrinsically  disordered  linker  from  an  inert  mechanical  tether  to  an  active  regulatory  element.  It  further  highlights  how  phosphorylation  of  disordered  regions  can  provide  functional  plasticity  to  cytoskeletal  proteins.
■590    ▼aSchool  code:  0084.
■650  4▼aBiochemistry
■650  4▼aCellular  biology
■650  4▼aMicrobiology
■650  4▼aMolecular  biology
■653    ▼aBacillus  subtilis
■653    ▼aCell  division
■653    ▼aBacterial  species
■653    ▼aC-terminal  linker
■690    ▼a0487
■690    ▼a0379
■690    ▼a0410
■690    ▼a0307
■71020▼aHarvard  University▼bBiology,  Molecular  and  Cellular.
■7730  ▼tDissertations  Abstracts  International▼g86-12B.
■790    ▼a0084
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2025
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T17357766▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.

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